J. Am. Chem. Soc. | 焦磷酸化修饰对NAGK活性和PPI的调控

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大家好，今天分享一篇发表在 JACS 上的文章，题目为 An Uncommon Phosphorylation Mo de Regulates the Activity and Protein Interactions of N -Acetylglucosamine Kinase ，通讯作者为德国莱布尼茨分子药学研究所 / 柏林洪堡大学的 Dorothea Fiedler 教授，该团队的研究兴趣为利用化学工具探究肌醇多磷酸、焦磷酸等物种对代谢信号的影响。 蛋白焦磷酸化是本世纪初发现的一种新型非酶促翻译后修饰。最近，作者团队开发了一套用于鉴定蛋白质组中焦磷酸化位点的质谱方法，并描绘了人源细胞系中的焦磷酸化修饰图谱（Nat Chem Biol. 2024, DOI: 10.1038/s41589-024-01613-5）。其中，作者将N-乙酰葡糖胺激酶（NAGK）的S76残基鉴定为焦磷酸化修饰位点，该蛋白在代谢中的关键功能也吸引了作者的兴趣：NAGK最为广为人知的功能是催化GlcNAc磷酸化产生GlcNAc-6-磷酸，从而参与GlcNAc的周转。NAGK的S76位点靠 ………………………………