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# Vol.1/ 研究内容 近日，北京大学化学与分子工程学院、北大-清华生命科学联合中心王初课题组在Cell Reports上发表了题目为“In situ chemoproteomic profiling reveals itaconate inhibits de novo purine biosynthesis in pathogens”的研究论文。 在这项工作中，作者们发展和应用化学蛋白质组学技术对三种耐药菌的蛋白质组中潜在的半胱氨酸衣康酸化S-itaconation 修饰靶点进行了挖掘， 并揭示了衣康酸通过抑制鼠疫伤寒沙门氏菌的嘌呤从头合成途径来发挥其抑菌功能的分子机制。 # Vol.2/ 研究背景及过程 衣康酸能够共价地修饰在蛋白质的半胱氨酸残基上，形成S-itaconation。越来越多的研究表明，这种新型翻译后修饰对于调控宿主的免疫具有重要的意义。对于病原菌而言，衣康酸既能帮助一些病原菌（比如，铜绿假单胞杆菌和肺炎克雷伯菌）更好地适应宿主的免疫，从而引
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