Angew. Chem. Int. Ed. | 一种捕获酪蛋白水解蛋白酶P底物的光交联探针

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大家好，今天分享一篇发表在Angew. Chem. Int. Ed.上的文章“ A Photocrosslinking Probe to Capture the Substrates of Caseinolytic Protease P ”，本文的通讯作者是来自慕尼黑工业大学自然科学学院的Stephan A. Sieber教授。 他曾师从Christopher T. Walsh教授进行博士研究，并跟随Benjamin F. Cravatt教授进行博士后训练。 这篇文章中作者开发了三功能化学平台，发现了基因工程外的细菌丝氨酸蛋白酶底物。 酪蛋白水解蛋白酶P（ClpP）在细菌稳态中起着重要作用，它在ATP酶的帮助下去除受损或错误折叠的蛋白质，具有广泛的底物范围。受损蛋白首先被底物识别，然后被展开并进入ClpP的十四聚体桶中。催化活性丝氨酸-组氨酸-天冬氨酸三联体切割肽键，根据生物体的不同，产生6至13个氨基酸残基的片段。然而，目前仍不清楚其对底物的识别序列、或PTM标签，从而难以使用生物信息学方法 ………………………………