ACS Cent. Sci. | n→π* 相互作用的泡利不相容揭示胶原蛋白的抗水解特性

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大家好，本周给大家推荐一篇发表在ACS C ent. Sci.上的文章，文章的通讯 作者是来自麻省理工学院的Ronald T. Raines教授。 Ranies教授主要从事基于合成生物学和细胞生物学的蛋白结构和功能研究。 胶原蛋白的经典三肽碎片在古生物化石中广泛存在，但是正常情况下，胶原蛋白中能量相似的π*轨道容易受到水分子的攻击。在室温下，水环境中，胶原蛋白的半衰期只有500年左右，一定有其他原因赋予了胶原蛋白十分特殊的稳定性。 本文作者认为，在n→π*相互作用中，肽键的氧将其电子密度提供给下一个肽键的碳原子反键轨道，从而基于泡利不相容原理阻止水分子对肽键的进攻。 作者在本文中通过实验和计算方法对该设想进行了验证。作者首先以N-酰化脯氨酸硝基苯酯(pNP)作为模型，对n→π*阻止肽键水解的假设进行了验证。pNP分子只有在trans构型下能形成n ………………………………