NAR：科学家发现破坏神经元结构、加速阿尔茨海默病进展的新机制！

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*仅供医学专业人士阅读参考 我们知道，阿尔茨海默病（AD）的两个典型病理特征是β-淀粉样蛋白（Aβ）沉积导致的淀粉样斑块，以及tau蛋白过度磷酸化导致的神经纤维缠结。这些蛋白的异常积累会破坏突触功能，引发神经炎症，最终导致神经元死亡。 当然，我们大脑也有应对这些异常蛋白的措施，比如未折叠蛋白反应（UPR）。正常情况下，作为蛋白质合成的主要器官，当蛋白质发生错误折叠和聚集时，内质网就会发生应激，从而激活UPR，目的是修复或消除错误折叠和聚集的蛋白质，维持正常的细胞功能。 在UPR的过程中，有一个非常关键的起始步骤，那就是X盒结合蛋白1（XBP1）的激活。通常，XBP1想要达成激活状态，就需要RNA加工，即 XBP1 的mRNA要先被内质网跨膜蛋白IRE1α剪开，再通过tRNA连接酶复合体（tRNA-LC）进行重新拼接才行。这一剪接步骤被破 ………………………………