高峰/校海霞/高福合作最新PNAS

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EfpA是首次在结核分枝杆菌（Mycobacterium tuberculosis, Mtb）中发现的主要转运蛋白超家族（MFS）蛋白，是一种必需的排出泵，与多种药物的耐药性相关。针对EfpA的抑制剂已被开发，用于杀死耐药的Mtb。然而，EfpA的生物功能尚未被阐明。 2024年10月23日，中国科学院高峰，校海霞和高福共同通讯在 PNAS（IF=9.4） 在线发表题为 “ Structure and function of Mycobacterium tuberculosis EfpA as a lipid transporter and its inhibition by BRD-8000.3 ” 的研究论文。 该研究展示了EfpA与脂质或抑制剂BRD-8000.3复合的冷冻电镜结构，分辨率分别为2.9 Å和3.4 Å。 意外的是，EfpA形成了一个反平行二聚体。功能研究表明，EfpA是一种脂质转运蛋白，而BRD-8000.3则抑制其脂质转运活性。有趣的是，已知会赋予BRD-8000.3耐药性的突变V319F改变了EfpA的表达水平和聚合状态。基于作者的结果以及在MFS家族中观察到的 ………………………………