新冠刺突蛋白的免疫表位及通用疫苗的开发考量

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 关注小药说药，一起成长！ 前言 截至2023年7月1日，新冠肺炎已导致全球超过7.6亿病例和690万人死亡。作为一种单链β属冠状病毒，SARS-CoV-2利用宿主机制进行复制。刺突蛋白是SARS-CoV-2感染的关键包膜糖蛋白，其组装成三聚体，分为两个亚基，S1和S2，它们之间包含弗林蛋白酶切割位点。S1亚基主要负责血管紧张素转换酶2（ ACE2 ）的初始相互作用和结合，而S2亚基则实现膜融合。 S1亚基包含一个直接与ACE2结合的受体结合位点（ RBD ），以及一个N末端结构域（ NTD ），该结构域被认为是Spike主要的功能结构域。相反，S2结构域包含两个七肽重复区（ HR1和HR2 ）以及融合肽结构域（ FP ）。FP在RBD介导的Spike-ACE2相互作用后立即发挥作用，将其自身插入宿主膜，引起剧烈的构象变化，使HR1和HR2结构域与细胞膜接近，导致膜融合和病毒内化。 刺突蛋白识别并结合 ………………………………