Nat Chem | 陈鹏团队开发相分离体系中蛋白质相互作用的时空特异光交联技术

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近年来，生物大分子的 液-液相分离 （ LLPS ） 现象及其所形成的无膜亚细胞结构—— 生物分子凝集体 （Biomolecular condensates） ，已成为科研领域的热点。这些凝集体能够在不依赖膜结构的情况下，对生物大分子进行空间分隔，从而实现对细胞生理过程的精准时空调控 【1,2】 。其中，蛋白质-蛋白质相互作用 （PPI） 是这一调控机制的重要基础 【3】 。因此，深入解析特定生物分子凝集体中的蛋白质互作，对于揭示其形成机制与功能具有重要意义。 然而，由于生物分子凝集体的动态形成过程及缺乏清晰膜结构边界的特性，传统物理分离、免疫共沉淀等方法难以有效保留其互作信息。同时，其内部结构的复杂性和拥挤性，使得基于可扩散探针的邻近标记方法易产生较多假阳性结果。带有光交联基团的非天然氨基酸能在蛋白质翻译过程中被整合进感兴趣 ………………………………