NSMB | 黄成栋团队揭示Hsp90与底物的独特结合模式及其动态功能机制

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引言 蛋白质是生命活动的基础，只有经过正确折叠的蛋白质才能实现其生物功能，否则会导致蛋白质功能异常，甚至引发细胞内蛋白质的寡聚和沉淀，从而导致多种严重的人类疾病。分子伴侣 （Molecular Chaperone） 是协助蛋白质正确折叠的关键因子，对于维持细胞内蛋白质稳态至关重要，因此成为了国际研究的热点。然而，分子伴侣与底物的相互作用通常具有高度动态、瞬时和非特异性的特征，使得相关研究面临极大挑战。 热休克蛋白90 （Hsp90） 被认为是功能最为重要、机制最为复杂的分子伴侣，广泛参与数百种蛋白质的折叠、活化或重组，几乎涵盖了所有基本的生物信号通路传导，因此被称为细胞内的“信号枢纽”。作为抗癌研究中的重要分子靶点，Hsp90的研究一直是国际科学界的热点。然而，由于Hsp90本身的动态特性以及它与底物蛋白的动态相 ………………………………