Nature | 小身材大能量：Shethna蛋白II保护固氮酶免受氧化破坏的机制

主要观点总结

本文主要介绍了固氮微生物中Shethna蛋白II（FeSII）的作用机制，该蛋白通过构象变化保护固氮酶免受氧气的影响。德国弗莱堡大学生物化学研究所的Einsle团队揭示了FeSII与固氮酶复合物的三维结构，并阐明了FeSII的构象变化如何触发复合物的形成，为解决固氮酶对氧气的敏感问题提供了重要的理论支持。

关键观点总结

关键观点1: 固氮微生物利用Shethna蛋白II（FeSII）应对氧气胁迫的挑战。

当氧气浓度升高时，FeSII能够与固氮酶结合形成保护性复合物，暂时抑制固氮酶的活性并保护其金属簇免受氧气的破坏。

关键观点2: 德国弗莱堡大学生物化学研究所的Einsle团队揭示了FeSII通过构象变化保护固氮酶的分子机制。

团队通过单颗粒冷冻电镜分析揭示了FeSII与固氮酶复合物的三维结构，并比较了还原和氧化状态下FeSII的晶体结构，以及在复合体内的构象变化。

关键观点3: Shethna蛋白II的构象保护机制为人工固氮系统构建和蛋白质工程提供了重要的理论支持。

通过改造FeSII的氧化还原敏感性，可以在不同生境条件下开发高效固氮的工程菌株，解决植物自主固氮系统构建中的高氧微环境问题。

文章预览

氮是生命体不可或缺的元素，然而大气中的氮气 （N₂） 由于其稳定的三键结构而难以被生物利用。固氮酶能够将氮气还原为生物可利用的氨 （NH₃） ，然而固氮酶对氧气极为敏感，容易氧化失活。为了应对这一挑战，固氮微生物进化出了多种保护机制，其中最有意思的是利用含铁硫簇的小蛋白Shethna蛋白II （FeSII） 。 FeSII于1968年由Shethna等人首次报到，随后发现了它在固氮菌应对氧气胁迫中的关键作用。当氧气浓度升高时，FeSII能够与固氮酶结合，形成一种保护性复合物。这种结合虽暂时抑制了固氮酶的活性，但同时也保护了其金属簇免受氧气的破坏。当氧气浓度降低时，复合物迅速解离，固氮酶重新恢复活性。这一机制使得固氮菌能够在氧气浓度波动的环境中维持生存并持续固氮。然而，FeSII在分子层面的作用机制尚未清晰。 2025年1月8日，德国 ………………………………