Nature | “无序” 的互作， “无视” 的手性

文章预览

蛋白互作是生命的基础。生命体的蛋白有手性，基本上都是由L型氨基酸组成，通常认为如果更改其中一种蛋白的手性会破坏蛋白互作[1], [2]。 那么固有无序蛋白 （intrinsically disordered proteins） [3]的互作是不是也受这种手性限制？具体什么机制？ 回答这些问题可以人们帮助进一步理解蛋白互作、设计稳定的D型多肽/蛋白药物、乃至回答早期生命演化手性化学选择机制等等问题[2]。 氨基酸/蛋白有手性，对应手性的氨基酸/蛋白程镜像对称[2]。 近日一项发表在Science的工作就通过 设计梯度“结构/有序化”的蛋白互作对 ，来分析手性化学 （D/L型镜像对） 对其互作的影响[2]。 设计5个梯度“结构/有序化”的蛋白对，来回答非结构/结构状态对蛋白互作手性化学敏感度的影响[2]。 结合NMR (nuclear magnetic resonance) 、ITC (isothermal titration calorimetry) 等一些系列蛋白互 ………………………………