主要观点总结
这篇文章主要介绍了朊病毒样结构域（Prion-like domain，PLD）在酵母朊病毒蛋白质中的功能，以及人类蛋白质中的朊病毒样结构域与神经退行性疾病和衰老的关系。文章重点描述了一项由中山大学陈月琴/王文涛研究团队进行的研究，该研究揭示了细胞如何利用lncRNA缓冲核仁相分离蛋白FBL的凝聚行为，维持其功能性相状态，以促进rRNA处理。该研究涉及lncRNA对FBL液态凝聚的促进和对类固态凝聚的抑制，并探讨了其机制。
关键观点总结
关键观点1: 朊病毒样结构域的功能
酵母朊病毒蛋白质中的低序列复杂度结构域（Low-sequence-complexity domain）使蛋白质倾向装配成固态纤维。一些人类蛋白质同样具备朊病毒样结构域特征，其凝聚物液态到固态的相转变与神经退行性疾病和衰老密切相关。
关键观点2: 核仁相分离蛋白FBL的研究
核仁相分离蛋白FBL的表达量增长与细胞和机体衰老相关。在快速生长细胞中，FBL呈现高表达模式。中山大学的研究揭示了细胞能利用lncRNA缓冲FBL的凝聚行为，维持其功能性相状态。
关键观点3: lncRNA在FBL凝聚行为中的作用
研究通过TurboID联合RIP-seq的方法，富集并鉴定了FBL及相邻蛋白质互作的非编码RNA（Long noncoding RNA，lncRNA）。其中，lncRNA DNAJC3-AS1被筛选出为调控FBL凝聚状态的候选lncRNA。该lncRNA具有促进FBL液态凝聚和抑制类固态凝聚的双重功能。
关键观点4: 研究的意义
这项研究不仅揭示了lncRNA在维持蛋白流动性和正常功能方面的作用，还揭示了其在细胞可塑性方面的重要性。此外，该研究还提示了靶向朊病毒样蛋白质凝聚行为的缓冲调节因子可能具有抑制快速增殖细胞生长、表现出抗癌特性的潜力。
文章预览
朊病毒样结构域 （Prion-like domain， PLD ） 是酵母朊病毒蛋白质包含的低序列复杂度结构域 （Low-sequence-complexity domain） ，该结构域使酵母朊病毒蛋白倾向装配成固态纤维，而非诱导其进行液-液相分离 （Liquid-liquid phase separation，LLPS） 。一些人类蛋白质同样具备朊病毒样结构域特征，其凝聚物液态到固态的相转变 （Phase transition from liquid to solid state） 同神经退行性疾病和衰老密切相关。相分离蛋白的内稳态和固相转变过程受多种因素调控，过高的朊病毒样蛋白质浓度是诱导相转变发生的重要因素之一；但是，细胞中一些重要蛋白具有朊病毒样结构域且具有较高的表达量，却未出现明显类固相转变和不利于细胞生长的表型。核仁相分离蛋白— 核仁纤维蛋白 （Fibrillarin， FBL ） 属于这一类型蛋白，其表达量增长被报道同细胞和机体衰老相关；然而，FBL在
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