主要观点总结
近期研究表明，去泛素化酶BAP1和泛素连接酶UBE3C在病毒感染期间对干扰素调节因子IRF3的稳定性起到关键作用。BAP1在早期阶段维持IRF3的稳定性，促进有效的干扰素产生；而UBE3C在后期阶段特异性介导IRF3泛素化，促进其降解，确保适当的病毒清除和炎症消退。这一发现对理解先天免疫反应的精确时间调控提供了新见解。
关键观点总结
关键观点1: 研究发现BAP1和UBE3C在病毒感染期间对IRF3的稳定性起到关键作用。
BAP1作为去泛素化酶，在病毒感染早期维持IRF3的稳定性，促进有效干扰素产生；而UBE3C作为泛素连接酶，在病毒感染后期特异性介导IRF3泛素化，促进其降解。
关键观点2: IRF3的稳定性和活性对于抗病毒先天应答至关重要。
IRF3的充分激活是清除入侵病毒的必要条件，而适当终止其激活和干扰素产生对于避免免疫病变也非常重要。
关键观点3: 去泛素化在调节IRF3稳定性和活性中起重要作用。
泛素化修饰可以影响IRF3的稳定性和活性，包括K48泛素化对其蛋白酶体降解的影响。
关键观点4: 研究为理解先天免疫反应的精确时空调控提供了新见解。
通过了解BAP1和UBE3C对IRF3稳定性的调控，可以更深入地理解先天免疫反应的精确时空调控，为开发针对病毒感染的干预措施提供新思路。
文章预览
iNature IRF3是介导抗病毒先天免疫反应的核心因子，泛素化对IRF3的蛋白酶体周转至关重要。 然而，IRF3泛素化对先天免疫的精确激活和及时解决的时空调控尚不清楚。 2024年8月8日，海军军医大学/中国医学科学院/北京协和医学院/南开大学曹雪涛团队合作在 Cell Reports 在线发表题为” The deubiquitinase BAP1 and E3 ligase UBE3C sequentially target IRF3 to activate and resolve the antiviral innate immune response “的研究论文，该研究发现 BRCA1相关蛋白-1 (BAP1)和泛素蛋白连接酶E3C (UBE3C)是病毒感染期间控制IRF3稳定性的关键去泛素酶和泛素酶。 在早期阶段，BAP1主导并去除细胞核中与K48相关的IRF3泛素化，阻止其蛋白酶体降解并促进有效的干扰素(IFN)-β的产生。在后期，由IFN-β诱导的E3连接酶UBE3C特异性介导IRF3泛素化并促进其蛋白酶体降解。总的来说，与BAP1和UBE3C的顺序相互作用控制了IR
………………………………
