Chem. Commun. | 与二硫键生成断裂相耦合的酰胺键顺反切换

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    大家好，今天给大家分享一篇近期发表在 Chem. Commun. 上的研究进展，题为： Complete amide cis–trans switching synchronized   with disulfide bond formation and cleavage in a   proline-mimicking system 。该工作的通讯作者是来自东京大学 的 Tomohiko Ohwada 和 Yuko Otani 。     蛋白质中的二硫键形成于两个半胱氨酸（ Cys ）残基之间。当两个相邻 Cys 残基之间形成二硫键时，便得到了一个八元环结构，又称邻二硫环（ vicinal disulfide ring ， VDR ）（图 1 ， a ）。氧化形成二硫键之前，两个 Cys 间的酰胺键无疑是以反式构象存在的，但在氧化成 VDR 后，酰胺键的顺反倾向便受到蛋白质具体化学环境的影响（图 1 ， b ）。当此酰胺的 N 原子被甲基化后，对应的三级酰胺在 VDR 中完全以顺式存在（图 1 ， c ）。前期研究中，作者发现并双环吡咯烷形成的酰胺键具有高度的反式倾向，而 ………………………………