清华大学，最新Nature Chemical Biology，作者仅2人！

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泛素化（ubiquitination）是一种关键的翻译后修饰，通过将泛素（Ub）连接到靶蛋白，调控蛋白降解、信号转导等多种生物学过程。E2泛素结合酶在决定泛素化位点和类型中起核心作用，但其在活细胞内的特异性功能尚不清楚。现有方法在解析E2特异性泛素化时受到空间位阻等限制，亟需开发更高效的工具。 2025年1月6日， 清华大学药学院 尹航教授 （通讯作者）和课题组成员 博士生沈思奇 （第一作者）两人在 Nature Chemical Biology 期刊上发表了一篇名为：E2–Ub-R74G strategy reveals E2-specific ubiquitin conjugation profiles in live cells的论文。 该论文开发了FUSEP（fusion E2–Ub-R74G profiling）策略，通过标记特异的LGGG残基并结合质谱分析，系统解析E2酶的泛素化模式，包括赖氨酸和非赖氨酸泛素化。该方法揭示了E2酶在非赖氨酸泛素化中的新作用，首次发现酪氨酸泛素化，并 ………………………………