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引言 结构生物学的核心目标通常是解析蛋白质或蛋白质复合体的高分辨率结构。近年来,单颗粒冷冻电镜 (cryo-EM) 技术的推进也主要是以测定高分辨率结构为目标。然而,蛋白质的构象动态性常常是其固有特性,并且在传统结构研究中被视为一个主要障碍。为了应对这一挑战,研究者们通常通过各种手段来稳定构象以提高结构的分辨率,或专注于捕捉特定瞬间构象,将动态静态化来处理构象动态性。然而,这样的方法往往忽视蛋白质的构象动态对其功能的影响。而深入探索构象动态性往往会带来意想不到的发现。实际上,最近的一项研究正是通过研究构象动态性,提出了一个全新的模型,解释了整合素αvβ8介导的TGF-β活化机制。 2024年9月16日,加州大学旧金山分校的结构生物学家 程亦凡 博士和免疫学家兼医学科学家 Stephen Nishimura 带领团队在 Cel
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