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大家好，本周为大家分享一篇发表在 Science Advance 上的文章，题目为 A ubiquitin-specific, proximity-based labeling approach for the identification of ubiquitin ligase substrates ，通讯作者共两位，分别为来自欧洲分子生物学实验室（ EMBL ）的 Sagar Bhogaraju 研究员，和来自慕尼黑大学的 Christian Behrends 教授。 Bhogaraju 课题组主要研究泛素化修饰的分子机制， Behrends 课题组则研究蛋白稳态。 蛋白质泛素化修饰参与了几乎所有细胞过程的动态调控。在 E1 、 E2 和 E3 的酶促级联反应下， 76 aa 的泛素蛋白（ Ub ）通过异肽键与底物赖氨酸共价连接。在人体中，已知有 2 种 E1 泛素激活酶、 ~40 种 E2 泛素偶联酶以及 >600 种 E3 泛素连接酶共同实现了泛素化修饰的精细调控。基于结构的同源性， E3 泛素连接酶可以分为 RING 、 U-box 、 HECT 、 RBR 多种蛋白家族。 由于E3连接酶是泛素化修饰过程
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